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蛋白质复合体研究
来源 : 科学之家   发布时间 : 2015-02-06 11:59

图片来源:technews
 
细胞一直处在运动之中。它们在胚胎形成、组织修复、组织再生和趋化作用过程中都会发生运动,甚至是在发生疾病时、肿瘤转移时,细胞也会分布在周围。为此,细胞需要不断重组其细胞骨架——在微管的一端将细胞组件去除,然后再将其添加到微管的另一端,就像一条拥有有限轨道的铁路一样。EB家族蛋白协助调控这一过程,在该过程中为其它蛋白提供支架,并将微管链向前推动。然而,EB家族蛋白在时间和空间中是如何发挥该功能的目前仍未可知。最近,中国科技大学(University of Science and Technology of China)合肥微尺度物质科学国家实验室(Hefei National Laboratory for Physical Sciences at the Nanoscale)的夏鹏和姚雪彪与同事在2014年12月11日的Molecular Biology of the Cell(MBoC)期刊上阐述了这一机理。如何在活细胞中实现纳米空间尺度上的可视化蛋白质交互?姚雪彪在2014年12月8日下午1:30于美国细胞生物学学会(American Society For Cell Biology,ASCB)学习中心的2014美国细胞生物学学会暨国际细胞生物学联合会(International Federation For Cell Biology,IFCB)学术会议上汇报了自己的最新成果。最新的方法是使用光激活互补的荧光蛋白,从而在单分子水平上观察和量化活细胞中蛋白与蛋白的交互作用。
 
通过生物化学技术与超分辨率成像技术(与2014年诺贝尔化学奖的技术类似)的融合,姚雪彪和夏鹏将两个EB家族蛋白引入细胞中,其中一个蛋白与半个绿色荧光蛋白结合,而另外一个蛋白与另外半个绿色荧光蛋白结合。只有当这两个EB家族蛋白形成复合体并且被光激活时,它们上面互补的绿色荧光蛋白才会发出荧光。在不同波长光的作用下,还会发生荧光的淬灭。通过使EB家族蛋白分子不断发光和淬灭,研究者们可以收集到蛋白质复合体的超分辨率图像。
 
姚雪彪和夏鹏说,他们的技术已经在EB1蛋白在活细胞追踪微管末端的连接区域中发挥了重要作用。该技术提供了动态微管末端蛋白EB1二聚体以及在迁移细胞的细胞边缘以及体内的蛋白空间分布信息。他们的技术还可以对其他蛋白质复合体进行前所未有的详细研究。(科学之家,译审:XQ Chen)
 


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